Universidad Nacional Autónoma de
México
Colegio
de Ciencias y Humanidades, Plantel Sur
Integrantes
del equipo:
Hernández
Pérez Fernanda-
Lechuga
Marín Leonardo
-
Pedraza
Quintana Luz Marisol
-
Peralta
Torres Alexa
-
Terán
Carreón Tania Michel
Profesora:
Dra. María Eugenia Tovar Martínez
Asignatura:
Biología III
Grupo:
528
Práctica No. 3:
Digestión de la albúmina por “pepsina”
industrial
Preguntas generadoras:
1. ¿Cómo
actúa la pepsina sobre las proteínas?
2. ¿Cómo
están formadas las proteínas?
3. ¿Qué
es la pepsina?
4. ¿Cuál
es el papel que desempeñan las proteínas del alimento, en los animales?
5. ¿Por
qué es necesario que se digieran las proteínas del alimento?
6. ¿Qué
es la hidrólisis de una proteína?
7. ¿Qué
papel desempeña el ácido clorhídrico al actuar sobre la pepsina?
Hipótesis:
La
pepsina es una enzima digestiva que se libera en el estómago como pepsinógeno.
La liberación de ácido clorhídrico estimula la liberación de esta forma básica
de la pepsina. La función de la pepsina es descomponer las proteínas que se
encuentran en los alimentos, tales como el huevo, que vamos a ocupar en esta
práctica; en partes pequeñas llamadas polipéptidos.
Para
esto, tiene que pasar por el estómago, donde estas se hidrolizan, hasta ser transformadas en
aminoácidos.
Objetivos:
·
Identificar la acción de la
pepsina sobre las proteínas
·
Identificar los productos de la
acción de la pepsina sobre las proteínas
·
Comprender la acción de los jugos
gástricos en la digestión química del alimento
·
Conocer cómo se puede activar una
enzima
Introducción:
La pepsina es una proteasa, una enzima digestiva
que degrada las proteínas en el estómago; las otras enzimas digestivas
importantes son la tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzima animal en
ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836.
La pepsina se
produce en el estómago, actúa sobre las proteínas degradándolas, y proporciona
péptidos y aminoácidos en un ambiente muy ácido.
El pepsinógeno
es un precursor de la pepsina, cuando actúa el ácido clorhidrico (HCL) sobre el
pepsinógeno, éste pierde aminoácidos y queda como pepsina, de forma que ya
puede actuar como proteasa.
La pepsina es
más activa con un pH ácido. Se desactiva permanentemente con un pH superior a
6.
La pepsina
utiliza un par de residuos aspartato para llevar a cabo la división de
proteínas. Corta a los aminoácidos Fenilalanina (F), Tirosina (Y) y al
Triptofano (Thr) en los grupos amino.
Aunque producida por las células
parietales, la pepsina es secretada por las células principales, en forma
inactiva, llamada pepsinógeno. En contacto
con el ácido clorhídrico (HCl), el pepsinógeno se convierte en la enzima
activa, la pepsina, la cual, a su vez, estimula la transformación de más
pepsinógenos.
Método:
Bate la clara de huevo
cruda en un litro de agua fría, y llévala hasta la ebullición, sin dejar de
batir. Fíltrala. El líquido que se obtiene es una fina suspensión, muy estable,
de albúmina desnaturalizada.
Prepara, por otro lado,
jugo gástrico artificial, diluyendo en 100 ml de agua, 1 g de jugo gástrico desecado,
que se vende en las farmacias bajo la denominación de “pepsina”, nombre que
proviene de la enzima principal que contiene.
Prepara en cuatro tubos de
ensayo, las siguientes mezclas:
1. 6
ml de albúmina + 6 ml de agua.
2. 6
ml de albúmina + 1,5 ml de agua + 4,5 ml de HCl, 0.1 N.
3. 6
ml de albúmina + 1,5 ml de pepsina + 4,5 ml de agua
4. 6
ml de albúmina + 1,5 ml de pepsina + 4,5 ml de HC1, 0.1 N.
A continuación coloca los
tubos a baño María, a 40° C. Algunos minutos más tarde, únicamente en el tubo 4
se producirá un aclarado, esto es consecuencia de la actividad de la pepsina
que, en medio ácido, ha hidrolizado a la albúmina.
Resultados:
Contenido del tubo
|
Reacción Biuret
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Albúmina + agua
|
Se tiñó de un color
violeta intenso
|
Albúmina + agua
+ácido clorhídrico
|
Se tiñó de un color
violeta fuerte, un poco menos que el anterior
|
Albúmina +
pepsina + agua
|
Se tiñó de un color
violeta intenso, como en el primer tubo de albúmina + agua
|
Albúmina +
pepsina +ácido clorhídrico
|
Al contrario de lo que
pasó en los otros tubos, este se decoloró a un color lila casi blanco.
|
Imagen 1
|
Albúmina + Agua + Reactivo de
Biuret:
Se da una tonalidad violeta
oscuro.
El reactivo de Biuret no reaccionó
con la albúmina (proteína) y el agua, porque el reactivo de Biuret identifica
el Polipéptido (que son muchos aminoácidos) y la albúmina sigue siendo una
proteína, pues no hay en la solución una enzima (enzima) que la degrade
|
Imagen 2
|
Albúmina + Agua + Ácido
Clorhídrico.
Se da una tonalidad violeta
oscuro.
En esta solución hay una proteína
(albúmina), una coenzima (ácido clorhídrico) y agua, pero no hay ninguna
enzima (pepsina) que sea activada por la coenzima, para que acelere el
proceso de degradación de la proteína, por lo que el reactivo de Biuret no
reacciona
|
Imagen 3
|
Albúmina + pepsina + agua:
Violeta oscuro.
La pepsina no degradó a la
albúmina, ya que en esta reacción no está presente la coenzima (HCl) que la
active, por lo que no se llevó a cabo la catálisis y el reactivo de Biuret no
reaccionó.
|
Imagen
4
|
Albúmina
+ Pepsina + HCl
Violeta
muy claro.
Está
presente la coenzima (HCl) que activará a la enzima (pepsina) que degradarán
a la albúmina a aminoácidos, por lo que hay una reacción de catabólica. El
reactivo de Biuret se tornó transparente.
|
Discusión
de resultados:
·
Cuando
agregamos el HCl al tubo 4, este se tiño de un color violeta muy tenue, lo que
indica que hay una reacción catabólica.
·
En
todas las otras reacciones no se tiñó de color violeta claro, porque faltaba la
coenzima o la enzima que las activase.
Replanteamiento de la hipótesis:
El
ácido clorhídrico (HCl) es una coenzima y activará a la pepsina, que actuará
como una enzima digestiva sobre las proteínas, a las cuales degradará a
aminoácidos.
Conclusiones:
Para
que se obtengan aminoácidos, es necesario que se obtengan primeramente
polipéptidos, y para esto se requieren de muchas etapas de degradación por la
acción de la pepsina, que es una enzima, y que requiere del ácido clorhídrico
(HCl) para poder ser activada.
Conceptos clave:
· Digestión de
proteínas:
La digestión de proteínas se inicia en el estómago gracias a
la acción conjunta del ácido
clorhídrico y de la pepsina.
· Pepsina: Los enzimas son proteínas
que catalizan reacciones químicas en
los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin
consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad.
· Sitio de producción de pepsina: La pepsina se produce en el estómago, actúa sobre las proteínas
degradándolas, y proporciona péptidos y aminoácidos en un ambiente muy ácido.
El pepsinógeno es un precursor de la pepsina, cuando actúa el ácido clorhidrico
(HCL) sobre el pepsinógeno, éste pierde aminoácidos y queda como pepsina, de
forma que ya puede actuar como proteasa.
· Proteína:
Polímero-Biomolécula.
· Hidrólisis:
Desdoblamiento de proteínas a aminoácidos.
· Enlace
peptídico: Unión entre el grupo amino y carboxilo, con
desprendimiento de agua.
· Polipéptido: Unión
de Muchos aminoácidos.
· Aminoácido: Unidad
que constituye a las proteínas. Es lo mismo que un monómero.
· Digestión
química: Proceso por el cual se desdoblan las moléculas
complejas a simples.
· Enzima
activa: Es un catalizador que acelera los procesos digestivos.
· Enzima
inactiva: Necesita de una coenzima para activarse.
Fuentes de consulta:
TOVAR Martínez, María Eugenia. Programa de Biología III, agosto 2010.
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